Une scientifique a passé deux décennies à échouer à quelque chose que ses collègues avaient déjà jugé impossible.
Ada Yonath, cristallographe israélienne lauréate d'une part du prix Nobel de chimie 2009, est morte le 31 août 2026, à 87 ans, a annoncé le Weizmann Institute of Science. Yonath avait passé des décennies à tenter de cartographier la structure tridimensionnelle du ribosome — la machine moléculaire, à l'intérieur de chaque cellule vivante, qui lit les instructions génétiques et construit les protéines — une cible que beaucoup de scientifiques, dans les années 1970, jugeaient trop grande et trop instable pour jamais cristalliser. Elle et ses collaborateurs ont fait quelque 25 000 tentatives avant de produire des cristaux de ribosome utilisables en 1980, et il a fallu vingt années de plus de raffinement avant que ses équipes ne résolvent la structure complète des deux sous-unités ribosomiques en 2000. Elle a partagé le prix Nobel de chimie avec Venkatraman Ramakrishnan et Thomas Steitz.
Elle est née à Jérusalem en 1939, dans le quartier de Geula, dans une famille presque sans revenus. Son père est mort alors qu'elle était encore enfant. La famille a déménagé à Tel-Aviv, et Yonath, pas encore âgée de douze ans, a commencé à donner des cours de maths à d'autres élèves pour pouvoir payer ses propres frais de scolarité.
Des décennies plus tard, adulte en convalescence d'une commotion après un accident de vélo, elle a lu un article sur les ours polaires. Juste avant l'hibernation, leurs ribosomes s'arrangent en une configuration dense et stable qui survit à des mois de dormance. Si les cellules d'un ours polaire pouvaient tenir un ribosome ensemble sous ce genre de stress, a-t-elle raisonné, il devait y avoir un moyen de le faire en laboratoire — et elle s'est mise à chercher des organismes bâtis pour survivre aux extrêmes selon leurs propres termes : des bactéries tirées de la mer Morte, de sources chaudes, d'environnements qui punissent tout ce qui est fragile.
Ce qui a suivi n'était pas une courte expérience. Les collègues l'appelaient une rêveuse, et pas en compliment. Elle et son équipe ont relancé la tentative de cristallisation encore, et encore, et encore — 25 000 fois selon un décompte — avant que quelque chose d'utilisable ne sorte à l'autre bout, en 1980. Un résultat qui avait pris la plus grande partie d'une décennie à atteindre n'était, selon toutes les mesures disponibles à l'époque, encore qu'un commencement.
Il a fallu vingt années de plus après ce premier succès pour résoudre la structure complète des deux moitiés du ribosome, publiée en 2000. Elle a continué à raffiner après le premier succès, et continué à raffiner après le second. Comprendre comment les antibiotiques interagissent avec le ribosome bactérien — et comment les bactéries évoluent une résistance à ceux-ci — est sorti de la même ligne de travail, des décennies de cela, dirigée tout le temps vers une cible que la plus grande partie du champ avait déjà classée sous impossible.
Le prix Nobel est venu en 2009, partagé en trois, pour une structure qu'il avait fallu la plus grande partie de trente ans pour voir clairement.
À la fin de sa vie, elle tenait encore une question plus dure : comment les premières protéines ont été construites, avant qu'il n'y eût rien qui ressemblât à un ribosome pour les construire. Elle l'appelait le prochain Everest. Elle n'a pas pu le gravir.